碳水子自身业务的更本质和许许多多N-glycoproteins低表达爱能力会使对N-glycosylation机构的表现的介绍颇为难处。在加测低丰度的N糖基化体现蛋清或肽段时，进来夹杂着广泛未体现的蛋清肽断，这很更容易将低丰度的糖基化体现蛋清肽段的信息掩藏。凝素亲和法是当下糖蛋清质组学中软件应用范围广泛的分離聚集方案。凝集素（lectin）是类糖运用蛋清质，能缜密掌握某段特殊化机构的单糖或聚糖中对应的糖基队列而与之运用，它是与糖链可逆性非共价运用，糖蛋清或糖肽被凝集素采集在此之后，常用对应的单糖使用的竞争运用凝集素将糖蛋清或糖肽洗刷下来了。 核淀粉酶质含量经酶解后应用凝集素（lectin）聚集N-糖基化肽段，后来用N-糖酰胺酶（PNGase）在H218O中切掉连接方式在天冬酰胺残基（Asn）上的糖链。该治疗造成Asn大原子式量上升2.9890Da。最终用高要求LC-MS质谱仪检则脱糖后的肽段，在搜索数据显示库，验证脱糖后大原子式量两者策略大原子式量的变化无常及及糖基化遮盖肽段的字段，然后断定该核淀粉酶质含量的N-糖基化位点。N-糖基化位点断定，，再应用label-free的目的对其完成一定量定量分析。

• 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析
  
  
• 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
• 03高通量，高分辨
  
  

• 01
  不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析
  
  
• 02
  筛选候选糖蛋白标志物
  
  
  
  

样本类型	常规送样量
植物叶片	湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等	湿重≥5g
细胞样品	细胞量湿重≥5*10^7
组织样品	人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品	血清、血浆体积≥200μl，脑脊液≥500μl，尿液≥1000μl

1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031